Catalyst vs. Enzima
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- Benjamín Urrutia
Enzimas y catalizadores Ambos afectan la velocidad de una reacción. De hecho, todas las enzimas conocidas son catalizadores, pero no todos los catalizadores son enzimas. El diferencia entre catalizadores y enzimas es que las enzimas son en gran medida de naturaleza orgánica y son bio-catalizadores, mientras que los catalizadores no enzimáticos pueden ser compuestos inorgánicos. Ni catalizadores ni enzimas se consumen en las reacciones que catalizan.
Por simplicidad, Catalizador En este artículo se refiere a catalizadores no enzimáticos para diferenciar fácilmente de las enzimas.
Cuadro comparativo
Diferencias - similitudes -| Catalizador | Enzima | |
|---|---|---|
| Función | Los catalizadores son sustancias que aumentan o disminuyen la velocidad de una reacción química pero permanecen sin cambios. | Las enzimas son proteínas que aumentan la velocidad de las reacciones químicas que convierten el sustrato en el producto. |
| Peso molecular | Compuestos de bajo peso molecular. | Proteínas globulares de alto peso molecular. |
| Tipos | Hay dos tipos de catalizadores: catalizadores positivos y negativos. | Hay dos tipos de enzimas: enzimas de activación y enzimas inhibitorias. |
| Naturaleza | Los catalizadores son moléculas inorgánicas simples. | Las enzimas son proteínas complejas. |
| Términos alternativos | Catalizador inorgánico. | Catalizador orgánico o bio catalizador. |
| Tasas de reacción | Típicamente más lento | Varias veces más rápido |
| Especificidad | No son específicos y, por lo tanto, terminan produciendo residuos con errores | Las enzimas son altamente específicas que producen una gran cantidad de buenos residuos |
| Condiciones | Alta temperatura, presión | Condiciones suaves, pH fisiológico y temperatura |
| Enlaces C-C y C-H | ausente | presente |
| Ejemplo | óxido de vanadio | amilasa, lipasa |
| Energía de activación | Lo reduce | Lo reduce |
Una breve historia de catalizadores, enzimas y catálisis
Catálisis Las reacciones han sido conocidas por los humanos durante muchos siglos, pero no pudieron explicar las ocurrencias que estaban viendo a su alrededor, fermentación del vino al vinagre, la levadura de pan, etc. Fue en 1812 que el químico ruso Gottlieb Sigismund Constantin Kirchhof estudió la descomposición del almidón en azúcar o glucosa en agua hirviendo en presencia de pocas gotas de ácido sulfúrico concentrado. El ácido sulfúrico permaneció sin cambios después del experimento y podría recuperarse. En 1835, el químico sueco Jöns Jakob Berzelius propuso el nombre 'catálisis' del término griego, 'kata' que significa abajo y 'lejía' que significa aflojar.
Una vez que se entendieron las reacciones de catálisis, los científicos descubrieron muchas reacciones que cambiaron las tasas en presencia de catalizadores. Louis Pasteur descubrió que había algún factor que catalizaba sus experimentos de fermentación de azúcar y que era activo solo en células vivas. Este factor fue denominado más tarde como 'enzima' por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne en 1878. Enzima proviene de la palabra griega que significa 'en levadura'. En 1897, Eduard Buchner nombró a la enzima que fermentaba con sacarosa como zymasa. Sus experimentos también demostraron que las enzimas podrían funcionar fuera de una célula viva. Finalmente, se descubrieron estructura y función de varias enzimas que catalizan funciones importantes.
Estructura de catalizadores y enzimas
A Catalizador es cualquier sustancia que pueda causar alteraciones significativas a la velocidad de una reacción química. Por lo tanto, podría ser un elemento puro como el níquel o el platino, un compuesto puro como sílice, dióxido de manganeso, iones disueltos como iones de cobre o incluso una mezcla como el molibdeno de hierro. Los catalizadores más utilizados son los ácidos de protones en la reacción de hidrólisis. Las reacciones redox se catalizan por metales de transición y el platino se usa para reacciones que involucran hidrógeno. Algunos Catlaysts ocurren como precatalizadores y se convierten en catalizadores en el curso de la reacción. El ejemplo típico es el del catalizador de Wilkinson - Rhcl (PPH3)3 que pierde un ligando de trifenilfosfina mientras cataliza la reacción.
Enzimas son proteínas globulares y pueden consistir en 62 aminoácidos (4-oxalocrotonato) a un tamaño de 2,500 aminoácidos (ácido graso sintasa). También existe enzimas basadas en ARN llamadas ribozimas. Las enzimas son específicas del sustrato y generalmente son más grandes que sus respectivos sustratos. Solo una pequeña parte de una enzima participa en una reacción enzimática. El sitio activo es donde los sustratos se unen a la enzima para facilitar la reacción. Otros factores como los factores de CO, los productos directos, etc. también tienen sitios de unión específicos en la enzima. Las enzimas están hechas de largas cadenas de aminoácidos que se doblan entre sí, dando lugar a una estructura globular. La secuencia de aminoácidos le da a las enzimas su especificidad del sustrato. Calor y químicos pueden desnaturalizar una enzima.
Diferencias en el mecanismo de reacciones
Ambos catalizadores y enzimas Baje la energía de activación de una reacción aumentando así su velocidad.
A Catalizador puede ser positivo (velocidad de reacción creciente) o negativo (disminución de la velocidad de reacción) en la naturaleza. Reaccionan con reactivos en una reacción química para dar lugar a intermedios que eventualmente liberan el producto y regeneran el catalizador. Considere una reacción donde
C es un catalizador
A y B son reactivos y
PAG es el producto.
A Reacción química catalítica típica sería:
A + C → C.A
B + C.A → A B C
A B C → ordenador personal
ordenador personal → PAG + C
El catalizador se regenera en el último paso a pesar de que en los pasos intermedios se había integrado con los reactivos.
Reacciones enzimáticas ocurre de muchas maneras:
- Disminución de la energía de activación y dando lugar a un estado de transición estable generalmente logrado al distorsionar la forma del sustrato.
- Disminución de la energía del estado de transición sin distorsionar sustrato.
- Formación temporal del complejo de sustrato enzimático y, por lo tanto, proporciona una vía alternativa para que la reacción continúe.
- Reducción de la entropía de reacción.
- Aumento de la temperatura.
El mecanismo de acción enzimática sigue el modelo de ajuste inducido como lo sugiere Daniel Koshland en 1958. De acuerdo con este modelo, el sustrato se moldea en la enzima y puede haber ligeros cambios en la forma en la enzima y el sustrato a medida que el sustrato se une en el sitio activo de la enzima para formar el complejo de sustrato enzimático.
Ejemplos de reacciones asistidas por catalizador y enzima
A conversor catalítico Usado en automóviles es un dispositivo que elimina los gases que causan la contaminación de los sistemas de escape del automóvil. El platino y el rodio son los catalizadores utilizados aquí que descomponen los gases peligrosos en los inofensivos. Delantero.gramo. El óxido de nitrógeno se convierte en nitrógeno y oxígeno en presencia de una pequeña cantidad de platino y rodio.
La enzima amilasa Ayuda en la digestión de la conversión de almidón complejo en sacarosa más fácilmente digerible.
Aplicaciones industriales
Catalizadores se utilizan en el procesamiento de energía; producción de productos químicos a granel; productos químicos finos; en la producción de margarina y en el entorno donde juegan un papel fundamental de los radicales libres de cloro en el desglose del ozono.
Enzimas se utilizan en el procesamiento de alimentos; alimentos para bebés; fabricación de cerveza; jugos de fruta; producción diaria; Industria de almidón, papel y bio combustible; maquillaje, limpieza de lentes de contacto; caucho y fotografía y biología molecular.